此项研究工作通过综合运用修饰抗体、生物质谱和生物化学等方法，发现了赖氨酸戊二酰化这种细胞中新的蛋白翻译后修饰方式。通过运用化学和生物化学等多种方法，证实了此修饰存在于生物体内，且从原核生物到高等哺乳动物中普遍存在，在生命进化过程中呈现保守性，并发现戊二酰辅酶A为此修饰的供体。戊二酰辅酶A脱氢酶基因缺陷能导致隐性遗传病I型戊二酸尿症，病征是戊二酰辅酶A及戊二酸、3-羟基戊二酸等代谢产物在体内异常蓄积，引起纹状体神经元退行性病变等严重神经毒性。此项研究利用戊二酸尿症I型疾病小鼠模型，发现其肝脏线粒体蛋白赖氨酸戊二酰化水平显著增高，提示戊二酰辅酶A水平增高导致的蛋白戊二酰化可能与戊二酸尿症疾病密切相关。进一步运用多种体外和体内实验，证明了Sirt5为赖氨酸去戊二酰的调控酶，在对Sirt5敲除小鼠肝脏蛋白组学分析中，鉴定出191蛋白上的683个戊二酰位点。对其中一个高度戊二酰化的底物——氨甲酰磷酸合酶Ⅰ（CPS1，体内解除氨毒性的尿素循环限速酶）的研究表明，CPS1戊二酰化能够抑制该酶活性，并能通过SIRT5去除其戊二酰化来调控此酶活性。