关于内肽酶的基本介绍
内肽酶,也就是通常所说的蛋白酶,主要作用于蛋白质多肽链内部的肽键使蛋白质长链分解成短肽片段。蛋白酶根据结构同源性分为不同的宗族,亚类进一步根据序列同源性程度分为不同的家族。
蛋白酶水解蛋白质时,作用部位因肽键种类而异。如胰蛋白酶的切点是羧基侧为碱性氨基酸(精氨酸、赖氨酸)肽键;胃蛋白酶要求切点两端有芳香族氨基酸;枯草杆菌碱性蛋白酶要求切点的羧基侧为疏水性芳香族氨基酸( 色氨酸、酪氨 酸、苯丙氨酸)。这种蛋白酶对切点的特异性要求叫做蛋白酶的底 物专一性。利用蛋白酶的底物专一性可以定向获得特殊结构的多肽。
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