免疫球蛋白G的分子结构介绍
Ig分子的基本结构是对称的四条多肽链，即两条相同的轻链（L链）和两条相同的重链（H链），借链间二硫键连结而成“Y”字型单体分子。Ig分子不同类别是由各自重链的结构决定的。重链分为γ、μ、α、δ及ε链五类，又可按重链抗原性的不同分为若干亚类。五类Ig分子的轻链都相同，可分为κ型和λ型，两型间的氨基酸和抗原性不尽相同。轻链和重链氨基末端的氨基酸顺序易发生变化，故这部分称为可变区（V区）。V区是用以识别抗原和决定抗体特异性的部位。肽链其余部分(即羧基末端)氨基酸的数目和顺序相对恒定，故称稳定区（C区）。稳定区决定着Ig分子的各种生物功能。
用木瓜酶可将免疫球蛋白断裂为三个大小相似的断片。其中两个断片可与抗原结合，称为抗原结合片断(Fab段)，另一断片可结晶，称为结晶片断(Fc段)。用胃酶可将免疫球蛋白断裂为两段，一个大断片为5S双体F(ab′)2，一个小断片与Fc类似，称为pFc′。
免疫球蛋白(Ig)分子的类型 Ig 分子由于受遗传控制的抗原性不同，即特异性抗原决定簇不同，而有不同的变异性。包括：①同种特异性。同一种属中所有成员的Ig分子都具备的抗原标记。例如，凡是人类都具有五类免疫球蛋白，其中IgG可按重链氨基酸的不同分为IgG1～IgG4四个亚类；IgM有IgM1～IgM2两个亚类，IgA有IgA1～IgA2两个亚类， IgD有 IgD1～IgD2两个亚类等。②异型特异性。同一种属不同成员的Ig分子可具有不完全相同的特异抗原标记。③独特型(Id)。每一Ig分子皆可具有独特的抗原决定簇。由于体内具有千百万个抗体形成细胞克隆（细胞株），可以想见独特型为数极多。
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