关于免疫球蛋白的水解片段的介绍
在一定条件下，Ig分子肽链的某些部分易被蛋白酶水解为不同片段。木瓜蛋白酶（papain）和胃蛋白酶（pepsin）是最常用的两种Ig蛋白水解酶，并可籍此研究Ig的结构和功能，分离和纯化特定的12多肽片段。 [4]
（一）木瓜蛋白酶水解片段
木瓜蛋白酶水解Ig的部位是在铰链区二硫键连接的两条重链的近N端，可将Ig裂解为两个完全相同的Fab段和一个Fc段。Fab段即抗原结合片段（fragment antigenbinding，Fab），由一条完整的轻链与重链的VH和CHl结构域组成。一个Fab片段为单价，可与抗原结合但不产生凝集反应或沉淀反应；Fc段即可结晶片段（fragment crystallizable，Fc），由Ig的CH2和CH3结构域组成。Fc段无抗原结合活性，是Ig与效应分子或细胞相互作用的部位。 [4]
（二）胃蛋白酶水解片段
胃蛋白酶作用于铰链区二硫键所连接的两条重链的近c端，水解Ig后可获得一个F(ab’)2片段和一些小片段pFc’。F(ab’)2是由两个Fab段及铰链区组成，由于Ig分子的两个臂仍由二硫键连接，因此F(ab’)2片段为双价，可同时结合两个抗原表位，与抗原结合可发生凝集反应和沉淀反应。由于F(ab’)2片段既保留了结合相应抗原的生物学活性，又避免了Fc段免疫原性可能引起的副作用，因而被广泛用于制备生物制品，如白喉抗毒素、破伤风抗毒素均是经胃蛋白酶消化后精制提纯的生物制品。胃蛋白酶水解Ig后所产生的pFc 7最终被降解，无生物学作用。
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