在生物合成的共性化研究基础上，上海有机所生命有机化学国家重点实验室的研究人员分别以代表性成员Nosiheptide（NOS）和Thiostrepton（TSR）为对象、开展了针对硫肽类抗生素结构多样性的个性化探索。研究发现，NOC和TSR都具有一个相同的C-末端酰胺结构单元，但是在形成机制方面却完全不同（见下图）。NOC的生物合成途径中存在一个新型蛋白NosA，其功能的发挥有赖于末端丝氨酸在早期的翻译后修饰过程中脱水形成烯胺，异构成亚胺后在水分子的进攻下通过“内源性”的C-N键断裂形成了末端酰胺（J. Am. Chem. Soc. 2010, 132, 16324）。而在TSR的生物合成途径中，末端酰胺的形成则是“外源性”的，即在羧酸酯酶TsrB的作用下将末端为甲酯的中间产物转化为羧酸产物；后者在酰胺转移酶TsrC的催化下生成TSR，其过程包括以谷氨酰胺为底物原位生成氨，后者进攻由ATP活化的羧基基团而产生酰胺并伴随谷氨酸、AMP和PPi的释放（J. Am. Chem. Soc. 2011, 133, 2852）。这一有趣的现象反映了不同策略构筑相同结构单元的“趋同性”。