原弹性蛋白的生物合成
弹性蛋白是通过将许多小的可溶性前体原弹性蛋白蛋白分子(50-70kDa)连接在一起制成的，以制成最终的大量不溶性、耐用的复合物。未连接的原弹性蛋白分子通常在细胞中不可用，因为它们在被细胞合成后立即交联成弹性蛋白纤维，在它们输出到细胞外基质后。
每个原弹性蛋白由一串36个小结构域组成，每个结构域重约2kDa，呈随机卷曲构象。该蛋白质由交替的疏水和亲水结构域组成，由不同的外显子编码，因此原弹性蛋白的结构域结构反映了基因的外显子组织。亲水结构域包含在成熟弹性蛋白形成过程中参与交联的Lys-Ala(KA)和Lys-Pro(KP)基序。在KA结构域中，赖氨酸残基成对或三联体出现，由两个或三个丙氨酸残基（例如AAAKAAKAA）隔开，而在KP结构域中，赖氨酸残基主要由脯氨酸残基（例如KPLKP）隔开。
聚合
由于疏水域之间的相互作用在称为凝聚的过程中，原弹性蛋白在生理温度下聚集。这个过程是可逆的并且是热力学控制的，不需要蛋白质裂解。通过不可逆的交联使凝聚层变得不溶。
交联
为了制造成熟的弹性蛋白纤维，原弹性蛋白分子通过它们的赖氨酸残基与桥素和异桥素交联分子交联。进行交联的酶是赖氨酰氧化酶，使用体内奇奇巴宾吡啶合成反应。
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