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HCV的包膜糖蛋白的基本情况

2022.6.07

丙型肝炎病毒（HCV）结构蛋白(C、E1和E2)在宿主内质网信号肽酶的作用下，裂解出E1和E2蛋白。HCV E1和E2蛋白高度糖基化，且每个糖基的羧基末端都有一个疏水区域，且依此锚定于细胞质膜。E1糖蛋白位于192～383位氨基酸序列，是一个约30～35kD的糖基化蛋白，含5～6个N一糖基化位点，脱糖基后为21kD，属于Ⅰ型内源性糖基化蛋白，E1通过N末端与Core蛋白结合，也可以与NS2蛋白相互作用，在病毒生命周期中起着重要的作用。E2糖蛋白位于384～809位氨基酸序列，含约11个糖基化位点，糖蛋白分子量为58～70kD。HCV E2蛋白，尤其是HVRl区是病毒基因组上最高变的区域，同时也是中和性抗体最重要的中和靶位，但有研究表明HVRl的删除对E2的结构并无明显影响，HVRl缺失的E2表型依然具有对构象敏感性单克隆抗体(MAbs)的结合活性，仍可与CD81的EC2区结构。在宿主信号肽酶的作用下，从HCV多聚蛋白的前体中裂解出来。E2蛋白由一个大的N端外膜区和一个C端疏水锚定区组成。疏水区仅有小于30个氨基酸的组成，作为跨膜区的一部分。新近研究发现其功能为：(1)膜区锚定；(2)形成E1-E2二聚体；(3)内质网定位；(4)包含信号序列。

E1和E2糖蛋白构成HCV的包膜蛋白，是病毒的重要组成部分，该包膜蛋白部分或全部位于病毒颗粒表面并含有重要的中和性抗原表位。El和E2通过非共价键形成异源性二聚体，共同组成HCV病毒粒子的包膜，其与病毒吸附和进入靶细胞过程有重要关系。因此，包膜糖蛋白普遍认为是疫苗研究的靶标。

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