能量耦合因子转运蛋白结构与转运机制研究获得重要进展
4月14日，《自然》杂志同时在线发表了清华大学施一公课题组和中国科学院上海生命科学院张鹏课题组关于能量耦合因子转运蛋白(energy-
coupling factor
transporter)结构与转运机制研究的两篇论文。施一公课题组和张鹏课题组分别独立研究和报道了来源于乳酸杆菌的两种不同配体的能量耦合因子转运蛋白――羟甲基嘧啶转运蛋白和叶酸转运蛋白的结构与转运机制。
能量耦合转运蛋白是一类近年来新鉴定的转运蛋白，广泛存在于革兰氏阳性病原菌之中，负责摄入一些维生素及其他微量元素。该转运蛋白复合物包含4个组分：两个结合并水解ATP提供能量的亲水蛋白(EcfA和EcfA′)，一个识别和转运底物的膜蛋白(EcfS)和另一个传递能量的膜蛋白(EcfT)。
施一公课题组和张鹏课题组经过不懈努力，分别利用上海光源生物大分子晶体学线站(BL17U1)解析出了这两种不同配体的能量耦合因子转运蛋白。通过分析该蛋白结构，研究人员发现膜蛋白EcfS与细胞膜基本处于平行状态，而一般膜蛋白基本是垂直于细胞膜。根据这个极其特殊的构象，研究人员认为转运蛋白EcfS通过在膜内翻转来摄入底物。当处于垂直细胞膜的状态时，EcfS可以与底物结合，然后翻转进入平行状态并释放底物，之后返回垂直状态进行下一轮循环，类似于酒杯在竖直状态下接水，然后翻转倒出杯内的水。在该过程中，亲水蛋白EcfA和EcfA′水解ATP并耦合膜蛋白EcfT为EcfS的翻转提供能量。这一转运模式有别于目前对于转运蛋白通用的“alternating
access”模型，是一种崭新的膜转运蛋白工作模型。