陈剑峰课题组的潘有东博士等人发现了整合素α4β7的SDL与SyMBS通过一个特殊的阳离子-p相互作用相连接。该阳离子-p相互作用的丧失严重影响了高亲和性α4β7介导的细胞稳定粘附，但是对低亲和性α4β7介导的细胞滚动粘附影响很小。此外，α4β7介导的细胞运动也受到抑制。缺失该阳离子-π相互作用会引起α4β7胞内区的部分分离，产生一种异常的outside-in信号，引起FAK表达及其磷酸化的上调。胞内paxillin蛋白水平上调、paxillin与α4β7的结合增强，进而抑制了整合素介导的细胞铺展。
研究还发现，阳离子-π相互作用的丧失会提高paxillin的磷酸化水平并抑制talin的剪切，从而稳定了粘着斑。同时，整合素通过inside-out信号的活化过程也依赖于该阳离子-π相互作用。
该研究首次提出了阳离子-p相互作用调控整合素的功能，揭示了整合素SyMBS位点通过该阳离子-π相互作用联系SDL、协同调控α4β7的功能。该发现不仅揭示了整合素功能的一个新调控机制，还对阳离子-π相互作用在蛋白中的生理功能提供了新的证据。
该研究课题获得国家科技部973项目、国家自然科学基金委、中国科学院和上海市科委的经费资助。