突触核蛋白与synphilin-1蛋白结合
Engelender等运用酵母双杂交技术发现synphilin-1蛋白能作为调节分子将α-突触核蛋白锚钉在参与囊泡转运和细胞骨架功能的蛋白分子上面[25]；synphilin-1蛋白是一个90kDa的胞内蛋白质，含有ANKYRIN样重复单位、一个螺旋结构域和可能的ATP/GTP结合位点；Kawamata等利用荧光共振能量转移（FRET）技术证明α-突触核蛋白的C末端与synphilin-1的C末端紧密连接，而它们的N末端之间的连接作用较弱。
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Engelender等运用酵母双杂交技术发现synphilin-1蛋白能作为调节分子将α-突触核蛋白锚钉在参与囊泡转运和细胞骨架功能的蛋白分子上面[25]；synphilin-1蛋白是一个90kDa的胞内蛋白质，含有ANKYRIN样重复单位、一个螺旋结构域和可能的ATP/GTP结合位点；Kawamata等利用荧光共振能量转移（FRET）技术证明α-突触核蛋白的C末端与synphilin-1的C末端紧密连接，而它们的N末端之间的连接作用较弱。
