关于L-乳酸脱氢酶的基本介绍
大多数乳酸菌中不仅存在D-乳酸脱氢酶也存在L-乳酸脱氢酶，L-乳酸脱氢酶催化丙酮酸还原生成L-乳酸。L-乳酸脱氢酶分为两型：一类可被FDP激活，属于别构酶；另一类不需要FDP激活，不具有别构效应。据Hiroyuki Uchikoba报道，L.pentosus的L-乳酸脱氢酶是一个非异构酶，但是它的氨基酸序列和一些细菌的别构LDH具有很高的相似性。该酶的四聚体由相同亚基组成对称的酶结构。它的活性构象和别构LDH的构象相似。
Kazuhito Arai等的研究表明，Lactobacillus的L-乳酸脱氢酶氨基酸序列中，Glu102、Asp197和Thr246是高度保守的，它们参与了底物的识别；另外，98-110氨基酸残基构成了活性位点环，它们参与催化反应。Arg171的胍基和丙酮酸的羰基形成双氢键，从而使丙酮酸在催化位点中处于正确的结合方向。研究表明，在L-乳酸脱氢酶的氨基酸序列中同样存在一个与辅酶NADH结合的结构域Gly-Xaa-Gly-Xaa-Xaa-Gly-（17Xaa）-Asp，其中该结构域中的Asp决定了L-乳酸脱氢酶的辅酶是NADH，而不是NADPH4]。L.pentosus中L-乳酸脱氢酶的活性位点和其他LDH相似，包括了参与催化与底物结合的保守氨基酸残基，如Aspl68、Argl71和Hisl955。其中，Argl71在底物的结合中起着重要作用；另外，Hisl95主要在催化过程中作为质子供体和受体。值得注意的是，虽然Bacillus 和Lactobacillus的L-乳酸脱氢酶在进化关系上存在很近的亲缘关系，但是活性位点环的氨基酸残基也存在差异，如101位Bacillus是Asn，而Lactobacillus是Pro。这表明L-乳酸脱氢酶是否来自好氧或厌氧的革兰氏阳性菌可以由这个位置的氨基酸残基是Asn101还是Pro101来识别。
