关于单泛素化修饰的基本介绍
单泛素化修饰是一种调节信号可以引起靶蛋白的活性、定位以及蛋白质结构的改变从而对蛋白质的胞吞途径、膜泡的出芽、组蛋白的修饰、基因的转录以及蛋白质核内的定位进行调节。单独的泛素本身并没有任何生物功能，它只是一种分子标记蛋白，发挥作用必须在ATP提供能量的前提下依靠泛素途径的相关酶类及蛋白酶体。Guarino等在杆状病毒中也发现了病毒编码的泛素，但与真核细胞中不同的是泛素在杆状病毒中以磷脂化的形式存在于出芽型病毒粒子囊膜的内表面。杆状病毒中泛素的功能尚不清楚，据推测可能与病毒粒子的组装和出芽有关。
真核细胞中泛素化修饰后的靶蛋白可能被降解、可能被转移到细胞或细胞外的特定部位，也有可能导致靶蛋白的功能发生变化，这主要取决于靶蛋白所加的泛素链的结构，以及泛素链的长短。因此蛋白质的泛素标签并不一定是一个死亡信号，人们提出了用蛋白质翻译后的泛素化修饰这个术语来准确地描述泛素连接到靶蛋白的这一生物事件。泛素蛋白酶体途径可分为三步：(1)靶蛋白的识别。(2)将泛素连接到靶蛋白的特定位点。(3)通过26S蛋白酶体或者溶酶体的作用执行其相应的生理功能。
泛素连接酶E3决定靶蛋白的特异性识别，在泛素途径中具有重要的作用。泛素连接酶E3通过调控调节蛋白的泛素化过程参与细胞内的多种生理过程。所有的E3都具有连接靶蛋白和特定E2的能力。蛋白质特定的翻译后的修饰经常作为其相应的泛素连接酶E3识别的标志。例如：泛素连接酶SCFc识别细胞周期蛋白依赖性蛋白激酶CDK(cyclin—dependentkinase)抑制子Sicl时就需要Sicl在其特定位点的磷酸化，否则不能被E3中的SCFc~4识别从而不能通过泛素途径降解。这可能导致生物体不能对细胞周期进行精确调控，引起某些细胞组织或器官发生癌变。
推荐
