关于血蓝蛋白的载氧功能的介绍
血蓝蛋白是以一价铜离子作为辅基的蛋白质。它存在于软体动物(如章鱼、乌贼、蜗牛等)和节足动物(如螃蟹、虾、蜘蛛等)的血液里。血蓝蛋白的生理功能是输氧。氧合血蓝蛋白的铜是Cu(Ⅱ)并呈蓝色，在347 nm附近有吸收峰，这是由扭曲四面体场中的dd跃进产生的。脱氧血蓝蛋白呈无色。X射线衍射技术大大增加了人们对血蓝蛋白的认识。虽然目前仍未测出软体血蓝蛋白的晶体结构，但为节肢动物血蓝蛋白的晶体结构分析提供了血蓝蛋白分子活性部位的结构信息。龙虾血蓝蛋白亚单位由3个结构区域组成。区域Ⅰ为蛋白的前175个氨基酸残基组，有大量的α螺旋二级结构；区域Ⅱ大部分也为α螺旋二级结构，由225个氨基酸残基(176个～400个)和作氧分子键合部位的双铜离子组成；剩余的258个氨基酸残基(401个～658个)构成区域Ⅲ，并且类似于如超氧化物歧化酶等其他蛋白的β折叠二级结构。在区域Ⅱ的双铜活性中心中，每个铜离子与3个组氨酸残基的咪唑氮配位。未氧合时，2个铜离子相距约46 pm，相互作用很弱，没有发现2个铜离子之间存在着蛋白质本身提供的桥基。此时，每个铜离子与3个组氨酸残基咪唑氮的配位基本上是三角形几何构型。氧合后，Cu(Ⅱ)为四配位或五配位，两个铜离子与两个氧原子(过氧阴离子)和6个组氨酸残基中最靠近铜离子的4个组氨基酸残基咪唑氮强配位。此时，在一个近似的平面上，每个铜离子呈平面正方形几何构型，这是Cu(Ⅱ)最有利的配位状况。氧分子以过氧桥形式在连接两个Cu(Ⅱ)，两个Cu(Ⅱ)相距约36 pm。
化学家对合成血蓝蛋白的模型化合物颇感兴趣。1978年Simmons M G和Wilson L J合成了以咪唑作为配体的Cu(Ⅰ)配合物，在室温下无论是溶液或固体都能可逆载氧。用2,6二乙酰基吡啶与组胺缩合，得到配体2,6[1(2咪唑4亚乙基亚氨基)乙基]吡啶，然后在氮气保护下加入[Cu(Ⅰ)(MeCN)4](ClO4)得到暗红色的[Cu(Ⅰ)](ClO4)配合物。
该配合物在溶液中以单体形式存在。Cu(Ⅰ)离子的配位数为5。在室温下露置于空气中，溶液迅速从红色变为绿色，约2 min后反应完全，每2 mol Cu(Ⅰ)吸收1 mol O2。如果把载氧后的溶液温热至40 ℃左右并用氮气赶跑气体，或在减压下搅拌溶液，很容易发生放氧逆反应，溶液恢复原来的红色。如此重复实验证实它能可逆载氧。据此推测可能存在下列反应LCuⅠ + O2??LCuⅡO LCuⅡO + CuIL??LCuⅡO CuⅡL
