关于去磷酸化的结论的介绍
因为tau蛋白异常过度磷酸化并形成PHF被认为是AD神经原纤维退化的基础，PHF可在体外被蛋白磷酸酯酶去磷酸化的结果提示，AD脑损伤可能是可逆的。
阿尔茨海默(AD)脑中有三种tau蛋白：
(1)易溶型非异常磷酸化的tau(C-tau)；
(2)易溶型异常磷酸化的tau(ADp-tau)；
(3)以双螺旋丝聚集的tau(PHF-tau)。根据PHF-tau在2%十二烷基硫酸钠(SDS)中的溶解性，又可将其分为PHFI-tau和PHFII-tau[1]。与ADp-tau和PHFI-tau不同，PHFII-tau还被部分泛素化修饰。
根据Cohen[3]的分类法，大量存在于人脑中的磷酸丝氨酰和磷酸苏氨酰蛋白磷酸酯酶主要包括四种类型:PP-1，PP-2A，PP-2B和PP-2C。从过去的研究中发现，PP-2C不使所研究的ADp-tau任何位点发生去磷酸化作用，而PP-1仅对少数位点起反应。推测PP-2A和PP-2B可能在AD脑中tau异常磷酸化过程中起关键作用，所以二者均被选用于本研究。
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