关于蛋白激酶C的作用介绍
蛋白激酶C是一种细胞质酶，在未受刺激的细胞中，PKC主要分布在细胞质中， 呈非活性构象。一旦有第二信使的存在，PKC将成为膜结合的酶，它能激活细胞质中的酶，参与生化反应的调控， 同时也能作用于细胞核中的转录因子， 参与基因表达的调控， 是一种多功能的酶。
对糖代谢的控制
在肝细胞中， 蛋白激酶C与蛋白激酶A协作磷酸化糖原合成酶，抑制葡萄糖聚合酶（glucose-polymerizing enzyme）的活性，促进糖原代谢
cAMP介导的促进糖原分解、抑制糖原合成作用是由胰高血糖素受体和β肾上腺素受体结合了相应激素所引起；而IP3、DAG和Ca2+介导的促进糖原分解和抑制糖原合成的是由α肾上腺受体结合肾上腺素所引起。cAMP激活蛋白激酶A，而IP3、DAG和Ca2+ 激活蛋白激酶C.
对细胞分化的控制
肌细胞生成素是一种转录因子，在肌细胞分化中起关键作用。在成肌细胞（myoblast）中， 蛋白激酶C可使肌细胞生成素磷酸化，抑制了肌细胞生成素与DNA结合的能力，因而阻止了细胞分化为肌纤维。
参与基因表达调控
蛋白激酶C至少可通过两种途径参与基因表达的控制。一种途径是蛋白激酶激活一个磷酸化的级联系统，使MAP蛋白激酶磷酸化，磷酸化的MAP蛋白激酶将基因调节蛋白Elk-1磷酸化，使之激活。激活了Elk-1与一个短的DNA序列（称为血清反应元件，SRE）结合，然后与另一个因子（血清反应因子，SRF）共同调节基因表达。另一种途径是蛋白激酶磷酸化并激活抑制蛋白Iκ-B，释放基因调节蛋白NF-κ-B，使之进入细胞核激活特定基因的转录。
参与长时程抑制（LTD）
小脑长时程抑制LTD是由于PKC激活间接或直接引起AMPA受体的磷酸化，使AMPA受体转化为稳定的失敏状态或使受体发生内化，结果导致LTD
此外
有人认为PKC能够催化未被其他激酶催化的蛋白，如催化与分泌和增殖有关的蛋白磷酸化。还可以活化Na+-K+交换系统、使细胞内H+减少、提高细胞质中的pH，还可以提高Na+/K+泵的运转等。 蛋白激酶C在细胞的生长、分化、细胞代谢以及转录激活等方面具有非常重要的作用 。 PKC的活性下降与肿瘤也有密切关系。
