经过进一步的努力，最近该课题组研究人员以通讯的形式报道了硫肽成员诺丝七肽（nosiheptide）生物合成途径中一个新型蛋白NosA的功能（J. Am. Chem. Soc. 2010，132(46), 16324-16326）。NosA作用于一个末端为双脱水丙氨酸的硫肽中间产物（来源于前体肽NosM）以催化酰胺的形成：首先，末端的脱水丙氨酸残基异构形成甲基亚胺，在水分子的亲核进攻下生成水合产物；接着，后者通过C-N键的断裂来完成诺丝七肽合成的最后一步反应，形成末端酰胺的同时释放出丙酮酸。这一机制在含吲哚侧环的硫肽成员生物合成途径中具有普遍性，其底物特征在于前体肽在羧基端带有一个额外延伸的丝氨酸。NosA蛋白功能的发挥有赖于丝氨酸在早期的翻译后修饰过程中脱水形成烯胺的结构，其转化侧链开环底物的能力为运用组合生物合成的技术改变硫肽末端的功能性提供了选择。