什么是应激蛋白70 家族？
应激蛋白70 家族又称为热休克蛋白70 家族（Hsp70 family ），是一类分子量约70Ku 的高度保守的 ATP 酶，广泛地存在于原核和真核细胞中，包括大肠杆菌胞浆中的 DnaK/ DnaJ ，高等生物内质网中的 Bip 、 Hsc1 、 Hsc 2 、Hsc 4 或Hsc70 ，胞浆中的 Hsp70 、 Hsp68 和 Ssal4p ，线粒体中的Ssclp 、 Hsp70 等。在细胞应急和非应急条件下的蛋白质代谢，如蛋白质的从头折叠（de novo protein folding) 、跨膜运输、错误折叠多肽的降解及其调控过程中有重要的作用。在体内，Hsp70 家族成员的主要功能是以 ATP 依赖的方式结合未折叠多肽链的疏水区以稳定蛋白质的未折叠状态，再通过有控制的释放帮助其折叠。
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