一种来自海洋细菌的血纤维蛋白溶酶的分离纯化及性质研究

提要  利用硫酸铵分级盐析、DEAE2纤维素阴离子交换层析、Sephadex G275 凝胶层析法对由海洋细菌FE 9228 分泌的纤维蛋白溶酶进行了分离纯化, 结果得到SDS2聚丙烯酰胺凝胶电泳单一区带。性质研究发现,该酶分子量为12. 6 kD ,等电点为7. 45 ,琼脂糖2纤维蛋白平板法测得该酶作用的最适温度为50 ℃,最适pH为8. 0。在37 ℃,pH为8. 0 的情况下表现出很好的稳定性,温度超过50 ℃热稳定性较差,在碱性环境中稳定性较在酸性环境中稳定性强。阴性平板和阳性平板对比实验发现, 该酶只有纤溶活性而无激酶活性, 体外实验发现, 该酶具有快速溶解血栓的能力。