不同pH值的酸处理溶菌酶溶液的拉曼光谱分析

[摘要] 　

分析了pH 510到pH 110 的溶菌酶溶液的激光拉曼谱,酰胺Ι振动谱带分别出现在1 660、1 656、1 657、1 660和1 655 cm ^{- 1} ,酰胺Ⅲ振动谱带分别出现在1 255、1 257、1 263、1 261、1 260 cm ^{- 1}和1 301、1 302、1 302、1 302、1 301 cm ^{- 1} ，并计算了它们相对强度的变化. 由此定性可知,该蛋白质分子的肽链主要由α2螺旋和
无规则卷曲组成. 在酸化的过程中,溶菌酶的构象基本一直保持稳定,但当pH < 210时,该溶菌酶开始变性. 在pH = 510时酪氨酸为“暴露式”，当pH = 410 210时为“埋藏式”,而到了pH = 110时酪氨酸的双峰已基本消失了。色氨酸的1 361 cm ^{- 1}的强度随酸性的增强而减弱，由“埋藏式”逐渐转化为“暴露式”。 硫硫桥键的振动谱带按pH 510到pH 110的顺序分别在508、508、507、507和509 cm ^{- 1} ，且强度基本不变，表明在酸环境中，硫硫键部位的几何构型都是扭曲扭曲扭曲，pH值的改变对几何构型无影响。