运用离子选择性电极研究氟离子与蛋白质的相互作用

摘要 在醋酸-醋酸钠缓冲溶液中(pH＝5.68), 运用氟离子选择性电极研究了288～308 K 时F－与牛血清蛋白(BSA)、牛血红蛋白(BHb)和卵清蛋白(OVA)的相互作用. F－和3 种蛋白质相互作用体系的实验数据通过Klotz 方程进行处理, 得到了很好的线性关系, 根据拟合的直线得到了F－在3 种蛋白分子上的束缚位点数以及相应的束缚常数. 结果表明, F－在BSA 和BHb 分子上的束缚位点数随着温度的升高而增大, 而在OVA 分子上的束缚位点数随着温度的升高而减小. 另外, F－与BSA 和BHb 作用的束缚常数随着温度的升高, 先减小后增大; 而与OVA 的束缚常数则表现出相反的规律, 即先增大后减小. 根据蛋白质分子二级结构的差别, 对上述现象进行了合理的解释. 运用热力学方程计算出了不同温度下每个束缚过程的热力学函数(ΔG⊖ , ΔH⊖ , ΔS⊖ ), 说明F－和蛋白质分子之间主要依靠静电作用力相结合.