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中国科技大学PNAS新文章
中国科学技术大学的姚雪彪教授是这篇论文的通讯作者。姚雪彪教授是我国教育部首批“长江学者特聘教授”，现任中国科学技术大学教授、安徽细胞动力学与化学生物学省级实验室主任。主要从事细胞周期分子调控网络机制及蛋白质分子时空动力学调控机制方面的研究，在《Nat Cell Bio》、《EMBO Report》、《Mol.Biol Cell》等国际学术期刊发表学术论文80余篇，被引用1500次以上。
细胞骨架是指真核细胞中的蛋白纤维网络结构，在维持细胞形态、承受外力、保持细胞内部结构有序性方面起着重要的作用。而微管则是细胞骨架的架构主干。微管存在于所有的真核细胞中，引导胞内运输以及胞内膜性细胞器的定位。微管还能与其他蛋白质共同装配成纤毛、鞭毛、基体、中心体、纺锤体等结构，参与细胞形态的维持、细胞运动和细胞分裂等。
近年来的一些研究表明，有一类称为正端追踪蛋白（plus-end-tracking protein，TIPs）的微管结合蛋白，定位于微管的正端，它在微管形成的控制、微管与细胞膜或动粒的连接及微管的踏车运动（tread milling）中起作用。有一些正端结合蛋白如EB1微管戴帽蛋白结合在微管的末端可以控制微管的定位，可以帮助生长的微管末端特异性地靶向细胞皮层的蛋白质。
在这篇文章中，研究人员证实一种着丝粒相关的乙酰基转移酶p300/CBP相关因子(p300/CBP-associated factor,PCAF)通过EB1的乙酰化作用对微管稳定性起负调控因子的作用。PCAF在K220位点上乙酰化，破坏了二聚化EB1羧基末端上疏水性空洞(hydrophobic cavity )的稳定性。利用一种EB1乙酰K220特异性抗体，研究人员确定在有丝分裂中EB1 K220乙酰化显著增多，且定位在纺锤体微管正端。令人惊讶的是，持续的EB1乙酰化延迟了中期调整，导致了受损性检测点沉默。而抑制Mad2可消除持续EB1乙酰化诱导的有丝分裂阻滞。
新研究确定了EB1的动态乙酰化是有丝分裂中协调精确的着丝粒-动力互作的一个重要分子机制。这些研究结果确立了支配微管正端跟踪蛋白定位及细胞可塑性和动态的一个从前未确定特征的调控机制。
