乳酸脱氢酶的简介
乳酸脱氢酶(lactate dehydrogenase,LD/LDH)为含锌离子的金属蛋白,分子量为135~140kD,由H和M两种亚基组成,是糖无氧酵解及糖异生的重要酶系之一,可催化丙酸与L-乳酸之间的还原与氧化反应,也可催化相关的a-酮酸。LDH广泛存在于人体组织中,以肾脏含量最高,其次是心肌和骨肌。红细胞内LDH约为正常血清的100倍。
乳酸脱氢酶有5种同工酶,按其组织来源来说,LD1和LD2主要来源于心肌,临床常用的α-羧基丁酸脱氢酶(α-HBD)实际上就是LD1和LD2的活性之和;LD3主要来源于肺、脾;LD4和LD5(特别是LD5)主要来源于肝和骨骼肌。
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