简述乳铁蛋白的理化性质
乳铁蛋白与铁离子的亲和力很高，是转铁蛋白的250～300倍。根据乳铁蛋白结合铁离子的差异，可以将其分为3种类型：缺铁型、铁半饱和型和铁饱和型。不同类型的乳铁蛋白具有不同的抗巴氏杀菌热变性的能力，其中铁饱和型抗性最强，缺铁型抗性最弱。乳铁蛋白不仅可以结合Fe3+和Fe2+，还可以与Cu2+、Mn2+、Zn2+结合 [3] 。
关于乳铁蛋白的热稳定性，研究发现，72℃保温20s或135℃保温8s的热处理几乎不影响乳铁蛋白的铁结合能力，但若在两种温度下处理的时间延长则会降低铁结合能力。85℃保温10min的热处理强度也不会影响乳铁蛋白的抑菌活性。另外，有研究表明在pH2.0或者pH3.0的条件下，120℃处理5min后，乳铁蛋白发生降解但是降解产物的抑菌活性比处理前要高。这一实验结果使人们发现了乳铁蛋白活性多肽的存在。乳铁蛋白对革兰氏阳性菌和革兰氏阴性菌都有抑菌效果，但是对革兰氏阴性菌的作用比较强。乳铁蛋白的铁饱和度与抑菌性呈负相关。环境pH值变化影响乳铁蛋白对革兰氏阳性菌的抑制作用，对革兰氏阴性菌影响不大。当pH为7.5～8.0时，抑菌效果最佳。乳铁蛋白经过70℃以下的巴氏杀菌后抑菌活性没有影响；HCO3-浓度增加，有利于增强其抑菌性。
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