概述动物细胞的细胞色素的特征分布特点
高等动物的细胞色素c由104个氨基酸残基的一条肽链组成；分子量约为13000,在共价结合的血红素辅基中；铁原子的第5、6个配位键被组氨酸咪唑基的氮原子和甲硫氨酸的硫原子所占据,因而还原型的细胞色素c不能被氧直接氧化。它催化电子从细胞色素还原酶（或称bc1复合物） 传递到细胞色素氧化酶（或称细胞色素aa3）。已对80多种不同种属的细胞色素c进行了一级结构测定，并根据其氨基酸变异数绘制了种属发生图，这不仅揭示了细胞色素c在进化上来自一个共同的祖先,也可以据此估计生物的主要种属发生进化的可能时间。细胞色素b和c1是辅酶Q-细胞色素c还原体系中的两个带氧化还原中心的组分。细胞色素b是一个横贯膜两侧的极端疏水性的蛋白。对细胞色素b氨基酸组成和结构基因的脱氧核糖核酸(DNA)顺序研究指出,约68%的氨基酸为非极性的。对细胞色素b在电子传递链中的复杂功能至今还不清楚。细胞色素c1的多肽由一个大的亲水部分和一个小的疏水部分组成，亲水区带有血红素辅基伸出在膜外的水相中，与细胞色素c有一个结合点。细胞色素a、a3也称细胞色素氧化酶,它的功能是催化还原的细胞色素c为氧分子所氧化。在化学结构上,血红素a和a3具有一致性。近年来的研究指出,可能血红素a和a3结合于不同的蛋白亚基上。血红素a3与细胞色素b、c1、c和a不同，a3卟啉环中铁原子的第6个配位键并没有被氨基酸残基所占据。因此,它在还原态时(Fe2+)能与氧和一氧化碳直接结合,在氧化态时能与HCN、HN3和H2S等结合。在这些物质中氧是细胞色素氧化酶的底物，其他都是它的抑制剂。氰化物的剧烈毒性就是由于它对细胞色素氧化酶的强烈抑制从而阻断了生物体的呼吸作用。
推荐
