关于别构效应的简介
别构效应亦称“别位效应”或“变构效应”。生物体中某些蛋白质在不同的生理过程中与一些其他分子结合，使其结构改变，从而改变其生理活性的现象。别构效应是生物体代谢调节的重要方式之一。如某些酶作用的最终产物，可与酶结合引起变构，使活力降低，从而达到反馈抑制的效果。又如血红蛋白有四个亚基，当第一个亚基与氧结合后，产生别构效应，使其他亚基更易与氧结合。
一个蛋白质与其配体（或其他蛋白质）结合后，蛋白质的空间结构发生改变，使它适用于功能的需要，这一类变化称为别构效应或变构效应。
别构部位的概念是1963年由法国科学家J．莫诺等提出来的。影响蛋白质活性的物质称为别构配体或别构效应物。该物质作用于蛋白质的某些部位而发生的相互影响称为协同性。抑制蛋白质活力的现象称为负协同性，该物质称为负效应物。增加活力的现象称为正协同性，该物质称为正效应物。受别构效应调节的蛋白质称为别构蛋白质，如果是酶，则称为别构酶。
在50年代后期，先后发现某些氨基酸对催化其合成途径第一步反应的酶有抑制作用，这种现象称为反馈抑制。起抑制作用的物质与该酶的底物在结构上完全不同，这种结构不同于底物的抑制物是结合于酶的活性部位以外的其他部位，即别构部位而影响酶的活力的。如概述图所示以别构酶为例说明正负效应物是如何影响酶活力的。
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