氨肽酶用于脱除蛋白水解液的苦味的介绍
当蛋白质大分子酶解时，肽链中含有的疏水性氨基酸暴露出来，接触味蕾，产生苦味。因此，用蛋白酶水解后的蛋白质水解液通常都呈现苦味。研究发现，疏水性氨基酸对苦味的形成是必须的，且这些疏水性氨基酸一般都位于肽链末端；如在肽链中残留一定量的脯氨酸其苦味明显增强。蛋白酶解液的脱苦方法的研究以前主要采用物理、化学方法，即分离提取苦味肽，或添加风味物质掩盖苦味。有研究报道，利用氨肽酶进一步水解蛋白质的酶解液，可以脱除其苦味，1969 年 Y.Sato 等用 11 种蛋白酶处理酪蛋白水解液，发现亮氨酰氨肽酶可以脱去蛋白质酶解液的苦味，研究还发现各种乳酸菌的粗酶提取物均能够除去或降低酶解液的苦味。此外，需要特别说明的是，脯氨肽酶在脱苦上有特别重要的作用，因为肽链末端脯氨酸残基除去后，其三维结构会发生显著改变，对酶解的敏感性增强，这种氨肽酶主要存在于乳酸菌中 。
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