酶的催化机理分析
1.邻近定向 对一个双分子反应，酶可以使两个底物结合在活性中心彼此靠近，并具有正确的取向。这比在溶液中随机碰撞更容易发生反应。邻近效应相当于大大提高了有效底物浓度，甚至超过现实中可以达到的浓度。定向效应则使每一次碰撞都具有正确的取向。化学上通过将分子间反应转变成分子内反应对此进行推算，认为可以将反应速度加快100倍到10的11次方倍。
2.底物形变 酶与底物结合时，诱导契合现象不仅酶的构象发生改变，底物的构象也会发生变化。这种变化使底物更接近于过渡态，因此可以降低活化能。例如，N-乙酰胞壁酸的糖环正常情况下是椅式构象，但与溶菌酶活性中心结合后，会被诱导变成半椅式构象，从而使其糖苷键更容易断裂。
溶菌酶诱导底物构象改变
3.微环境 酶的活性中心是一个相对封闭的空间，其性质与溶液中有所不同，所以称为微环境。例如，有些酶的活性中心是一个疏水的微环境，其介电常数较低，有利于电荷之间的作用，也有利于中间物的生成和稳定。赖氨酸侧链氨基的pK约为9，而在乙酰乙酸脱羧酶活性中心的赖氨酸侧链pK只有6左右。这也是某些专一性抑制剂只与酶活性中心的基团反应的原因。
4.直接催化 酶分子中含有不同化学特性的基团，如残基的侧链基团、金属离子以及辅酶辅基等。其中某些基团可以直接与底物作用，或者通过稳定过渡态来降低活化能，或者通过改变反应进程绕过高活化能的反应步骤。酶的直接催化作用可以分为酸碱催化、共价催化和金属离子催化。
共价催化通过生成共价中间体稳定过渡态，经常形成反应活性很高的共价中间物，将一步反应变成两步或多步反应，绕过较高的能垒，使反应快速进行。例如胰蛋白酶通过丝氨酸侧链羟基形成酰基丝氨酸共价中间物，降低活化能。而赖氨酸的氨基经常生成西弗碱共价中间物。
西弗碱反应
共价催化可分为亲电催化和亲核催化。羟基、巯基和咪唑基都有亲核催化作用。丝氨酸蛋白酶、含巯基的木瓜蛋白酶、以硫胺素为辅酶的丙酮酸脱羧酶都有亲核催化作用。氢离子、金属离子、－NH3+、磷酸吡哆醛等是亲电基团，例如转氨酶就是通过亲电机制催化的。
