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β折叠的结构

2022.9.21

肽平面之间呈手风琴状折叠,股与股之间会通过氢键固定,但氢键主要在股间而不是股内。氨基酸残基的R侧链分布在片层的上下。

β折叠层并不是平的,因为侧链的存在使得它看上去像手风琴一样波纹起伏。

这样每一股会更紧密排列,氢键更容易建立。氢键的距离为7埃。在蛋白质结构中β折叠通常会用箭头表示。肽链的氮端在同侧为顺式,两残基间距为0.65nm;不在同侧为反式,两残基间距为0.70nm。反式较顺式平行折叠更加稳定。


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