关于α-BGT蛋白质结构的基本信息介绍
α-BGT是1963年发现的。是一种碱性多肽，含较多的碱性氨基酸和10个半胱氨酸残基，半胱氨酸残基都参与5对二硫键的形成。属于长链突触后神经毒素，由74个氨基酸组成，相对分子质量为8000 D，空间结构复杂，几乎每一个氨基酸都对空间结构的形成发挥着重要作用。虽然分子量并不大，但α-BGT具有相当丰富的空间结构，该分子中几乎每一个氨基酸残基对其空间结构的形成都发挥着重要的作用，因此是探讨蛋白质一级结构与高级结构以及结构与功能很好的材料。 [19] α-BGT结构如三指形，4个二硫键聚集在一起形成一个致密的内核，由此核心伸展出3个肽链环仿佛3个手指，长的C末端尾巴从致密的二硫键核心伸出。4对二硫键与结构稳定性有关，大部分集中在中间大环上且分布于环的一侧，形成一个活性表面。α-BGT不存在α螺旋，主要由β-折叠和β-转角组成。长链和短链的蛇毒突触后神经毒素主要区别在于尾巴表面存有不同的识别位点，在一级结构上的差别是长链蛇神经毒素比短链的蛇神经毒素多10~15个氨基酸和一对二硫键，空间结构上的差别在于长链神经毒素的第5对二硫键存在于中央大环loopII的顶部，产生一个循环螺旋样的动态的构象，使得长链神经毒素适应不同受体亚型。具有三指形结构的蛇神经毒素一般由60~80个氨基酸残基组成一条多肽链，氨基酸残基的组成及相对位置具有很大的同源性。长链和短链的蛇毒突触后神经毒素都属于这类结构，三指型毒素折叠的可塑性已经历了最佳的进化，可利用功能基团的不同组合特异性识别nAChR亚型间的细微差别。
Ohta M等（1987）的研究结果显示了在N-末端的9-11，67-68和71-72位置分别存在Ser-ProIle，Pro-His和Gln-Arg，而非先前报道的Ile-Pro-Ser，His-Pro和Arg-Gln氨基酸排列顺序。Love RA等（1986）利用X射线晶体衍射法进行α-BGT蛋白质结构的研究表明，α-BGT蛋白质晶体结构的解析度为2.5A。其晶体结构是与眼镜蛇神经毒素和埃布拉神经毒素相比较而言的，它的溶液结构由质子-NMR分光镜方法推导而来，主要的不同是α-BGT的β-sheet飘带比其它神经毒素少，而且在不变的色氨酸结晶中有不同寻常的定位。Tali Scherf等利用二维质子-核磁共振光谱学方法解决了α-BGT和第13个氨基酸残基肽库（MRYYESSLKSYPD）的复合物溶液结构，其肽谱是采用1个由Tyr-11肽组成的疏水核心环绕三圈而成的球状骨架结构和飘带结构。 [22] Moise L等报道了一个新的更高清晰度的α-BGT核磁共振结构，它定义了决定二硫化物的核心和β-sheet图的区域范围。
乙酰胆碱受体种类很多，α-BGT是与N-型的乙酰胆碱受体结合，其结合是专一性的，饱和的和不可逆性的，具很高的亲和力。乙酰胆碱受体α2βγδ的α-亚基是结合乙酰胆碱和毒素的亚基，关键氨基酸位于125~147残基之间。
