免疫球蛋白分子的结构与功能（二）
（三)功能区
Ig分子的H链与L链可通过链内二硫键折叠成若干球形功能区，每一功能区（domain)约由110个氨基酸组成。在功能区中氨基酸序列有高度同源性。
1．L链功能区 分为L链可变区（VL)和L链恒定区（CL)两功能区。
2．H链功能区 IgG、IgA和IgD的H链各有一个可变区（VH)和三个恒定区（CH1、CH2和CH3)共四个功能区。IgM和IgE的H链各有一个可变区（VH)和四个恒定区（CH1、CH2、CH3和CH4)共五个功能区。如要表示某一类免疫蛋白H链恒定区，可在C（表示恒定区)后加上相应重链名称（希腊字母)和恒定区的位置（阿拉伯数字)，例如IgG重链CH1、CH2和CH3可分别用Cγ1、Cγ2和Cγ3来表示。
IgL链和H链中V区或C区每个功能区各形成一个免疫球蛋白折叠（immunoglobulin fold,Ig fold),每个Ig折叠含有两个大致平行、由二硫连接的β片层结构（betapleated sheets)，每个β片层结构由3至5股反平行的多肽链组成。可变区中的高变区在Ig折叠的一侧形成高变区环（hypervariable loops)，是与抗原结合的位置。
3．功能区的作用
（1)VL和VH是与抗原结合的部位，其中HVR（CDR)是V区中与抗原决定簇（或表位)互补结合的部位。VH和VL通过非共价相互作用，组成一个FV区。单位Ig分子具有2个抗原结合位点（antigen-binding site)，二聚体分泌型IgA具有4个抗原结合位点，五聚体IgM可有10个抗原结合位点。
（2)CL和CH上具有部分同种异型的遗传标记。
（3)CH2：IgGCH具有补体Clq结合点，能活化补体的经典活化途径。母体IgG借助CH2部分可通过胎盘主动传递到胎体内。
（4)CH3：IgGCH3具有结合单核细胞、巨噬细胞、粒细胞、B细胞和NK细胞Fc段受体的功能。IgMCH3（或CH3因部分CH4)具有补体结合位点。IgE的Cε2和Cε3功能区与结合肥大细胞和嗜碱性粒细胞FCεRI有关。
4．铰链区（hinge region)铰链区不是一个独立的功能区，但它与其客观存在功能区有关。铰链区位于CH1和CH2之间。不同H链铰链区含氨基酸数目不等，α1、α2、γ1、γ2和γ4链的铰链区较短，只有10多个氨基酸残基；γ3和δ链的铰链区较长，约含60多个氨基酸残基，其中γ3铰链区含有14个半胱氨酸残基。铰链区包括H链间二硫键，该区富含脯氨酸，不形成α-螺旋，易发生伸展及一定程度的转动，当VL、VH与抗原结合时此氏发生扭曲，使抗体分子上两个抗原结合点更好地与两个抗原决定簇发生互补。由于CH2和CH3构型变化，显示出活化补体、结合组织细胞等生物学活性。铰链区对木瓜蛋白酶、胃蛋白酶敏感，当用这些蛋白酶水解免疫球蛋白分子时常此区发生裂解。IgM和IgE缺乏铰链区。
（四)J链和分泌成分
1．J链（joining chain) 存在于二聚体分泌型IgA和五聚体IgM中。J链分子量约为15kD，由于124个氨基酸组成的酸性糖蛋白，含有8个半胱氨酸残基，通过二硫键连接到μ链或α链的羧基端的半胱氨酸。J链可能在Ig二聚体、五聚体或多聚体的组成以及在体内转运中的具有一定的作用。
2．分泌成分（secretory component,SC) 又称分泌片（secretory piece),是分泌型IgA上的一个辅助成分，分子量约为75kD，糖蛋白，由上皮细胞合成，以共价形式结合到Ig分子，并一起被分泌到粘膜表面。SC的存在对于抵抗外分泌液中蛋白水解酶的降解具有重要作用。
（五)单体、双体和五聚体
1．单体 由一对L链和一对H链组成的基本结构，如IgG、IgD、IgE血清型IgA。
2．双体 由J链连接的两个单体，如分泌型IgA（secretory IgA,SIgA)二聚体（或多聚体)IgA结合抗原的亲合力（avidity)要比单体IgA高。
3．五聚体
由J链和二硫键连接五个单体，如IgM。μ链Cys414（Cμ3)和Cys575(C端的尾部)对于IgM的多聚化极为重要。在J链存在下，通过两个邻近单体IgMμ链Cys之间以及J链与邻μ链Cys575之间形成二硫键组成五聚体。由粘膜下浆细胞所合成和分泌的IgM五聚体，与粘膜上皮细胞表面pIgR(poly-Ig
receptor,pIgR)结合，穿过粘膜上皮细胞到粘膜表面成为分泌型IgM(secretory IgM)。
