免疫球蛋白分子的基本结构
轻链为免疫球蛋白分子中相对分子量较小的链。
免疫球蛋白分子的基本结构是由二硫键连接的四条多肽链组成的对称结构，称为单体，呈“Y”或“T”字形。其中两条相同的长链，由450 ~550个氨基酸残基组成，相对分子量较大，称为重链。
另两条相同的短链，由214个氨基酸残基组成，相对分子量较小，称为轻链。每条多肽链都有氮基端和基端，氨基末端轻链的1/2和重链的1/4区域内氨基酸组成及排列顺序高度可变，称为可变区(V区)，用VH和VL表示，能与抗原特异性结合。
羧基末端轻链的1/2与重链的3/4区域内氨基酸的组成和排列比较恒定，称此区为恒定区，用CH 和CL.表示。位于重链恒定区之间的铰链区，含有大量的脯酸，富有弹性，可使免疫球蛋白由T型转变为Y型，暴露补体结合点，便于结合补体 。
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