细胞外基质的组成结构胶原蛋白的介绍
胶原蛋白（Collagen）属于不溶性纤维形蛋白质，是细胞外基质的主要成分，遍布于各器官和组织。胶原蛋白一般占哺乳动物体内蛋白总量的25%（质量分数）。结缔组织中的胶原主要是Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ型胶原，Ⅳ型胶原主要存在于基底膜。以肝脏为例，胶原蛋白在肝脏中的主要类型、结构及其在基底膜和间质基质中的分布。
胶原蛋白为动物结缔组织提供抗外张力的能力。其基本结构为三股胶原蛋白多肽链相互缠绕形成的三螺旋结构，直径为1.5nm。部分类型的胶原蛋白三螺旋可组合成相互平行的有序多聚体，称为胶原蛋白纤丝（collagen fibril），其直径在10-300nm，长度可达几μm。胶原蛋白纤丝可以进一步组装成直径为0.5-3μm、长度为上百μm的胶原蛋白纤维（collagen fibre），这是细胞外基质最主要的组成部分之一。胶原蛋白纤维的取向受成纤维细胞（fibroblast）控制。例如在腱组织中，成纤维细胞会牵引胶原纤维定向移动，使其按照组织中张力的轴线方向分布。另外一些类型的胶原蛋白起在胶原纤维表面进行修饰的作用，用以促进胶原纤维之间及它们与细胞外基质中其它成分如糖蛋白的连接。
细胞并不是与胶原蛋白进行直接接触来连接的。细胞有一类被称为整合素（Integrin）的跨膜蛋白，其为二聚体结构，一端连接胞内的微丝（Actin filament），另一端跨膜连接胞外的纤维黏连蛋白（Fibronectin） 。纤维黏连蛋白的另一端则被固定在胶原纤维上。这一结构连同起辅助固定作用的衔接蛋白（Adaptor protein）一起，起到细胞与细胞外基质的连接作用。
成纤维细胞、成软骨细胞、成骨细胞、成牙质细胞、成肌细胞、脂肪细胞、内皮细胞及某些上皮细胞均可分泌胶原蛋白。
胶原蛋白的降解与一般蛋白质有所不同，胶原的转换率较慢，半生期为数周至数年不等。未变性胶原的典型三股螺旋结构对一般蛋白水解酶具有很强的抵抗力，故不易降解。Ⅰ型胶原必须在一定的胶原酶的作用下，于胶原分子距氨基末端3/4处的Gly-Ile或Gly-Leu之间的肽键断开后，才能被一般的蛋白酶降解；Ⅳ型胶原因三股螺旋结构不连续，故可在非螺旋结构域直接被胃蛋白酶水解为数个片段。组织来源不同的胶原酶对不同类型胶原的水解能力强弱不等，且各种组织产生并释放的胶原酶通常以无活性的形式存在，经蛋白酶作用后可变为有活性的胶原酶。
具有转移潜能的肿瘤细胞产生的胶原酶能特异性作用于Ⅳ型胶原而破坏基底膜，为侵袭、转移创造条件。
