蛋白质靶向分选
线粒体
大多数线粒体蛋白被合成为含有摄取肽信号的胞质前体。胞质伴侣将前蛋白递送至线粒体膜中的通道连接受体。具有针对线粒体的前序列的前蛋白在外膜处与受体和通用输入孔(GIP)结合，统称为外膜转位酶(TOM)。然后它作为发夹环通过TOM易位。前蛋白通过膜间隙运输通过小的TIM（也充当分子伴侣）到内膜的TIM23或TIM22（内膜的转位酶）。在基质内，靶向序列被mtHsp70切割。
已知三种线粒体外膜受体：
TOM70:与内部靶向肽结合并充当细胞溶质伴侣的对接点。
TOM20：绑定前序。
TOM22：结合前序列和内部靶向肽。
TOM通道(TOM40)是一种阳离子特异性高电导通道，分子量为410kDa，孔径为21Å。
前序列转位酶23(TIM23)定位于线粒体内膜，作为一种成孔蛋白，将前体蛋白与其N端结合。TIM23充当线粒体基质、线粒体内膜以及膜间空间的前蛋白的转运蛋白。TIM50在线粒体内侧与TIM23结合，并发现与前序列结合。TIM44结合在基质侧并发现与mtHsp70结合。前序列转位酶22(TIM22)与专门结合线粒体内膜的前蛋白结合。
线粒体基质靶向序列富含带正电荷的氨基酸和羟基化氨基酸。
蛋白质通过多种信号和多种途径靶向亚线粒体区室。
靶向外膜、膜间隙和内膜通常需要除了基质靶向序列之外的另一个信号序列。
叶绿体
叶绿体的前蛋白可能包含基质输入序列或基质和类囊体靶向序列。大多数前蛋白通过位于叶绿体包膜内的Toc和Tic复合物转移。在基质中，基质输入序列被切割并折叠，并且继续向类囊体进行叶绿体内分选。靶向叶绿体包膜的蛋白质通常缺乏可切割的分选序列。
叶绿体和线粒体
线粒体和叶绿体都需要许多蛋白质。一般而言，双靶向肽具有两个特定肽的中间特征。这些蛋白质的靶向肽具有高含量的碱性和疏水性氨基酸，低含量的带负电荷的氨基酸。它们的丙氨酸含量较低，而亮氨酸和苯丙氨酸含量较高。与线粒体和叶绿体蛋白相比，双靶向蛋白具有更疏水的靶向肽。然而，根据其物理化学特性来预测肽是否具有双重靶向性是很繁琐的。
过氧化物酶体
所有过氧化物酶体蛋白都由核基因编码。迄今为止，已知的过氧化物酶体靶向信号(PTS)有两种类型：
过氧化物酶体靶向信号1(PTS1)：具有共有序列(S/A/C)-(K/R/H)-(L/A)的C末端三肽。最常见的PTS1是丝氨酸-赖氨酸-亮氨酸(SKL)。大多数过氧化物酶体基质蛋白具有PTS1型信号。
过氧化物酶体靶向信号2(PTS2)：位于N端附近的九肽，具有共有序列(R/K)-(L/V/I)-XXXXX-(H/Q)-(L/A/F)(其中X可以是任何氨基酸）。
还有一些蛋白质不具备这些信号。它们的运输可能基于所谓的“搭载”机制：这些蛋白质与具有PTS1的基质蛋白结合，并与它们一起易位到过氧化物酶体基质中。
