丝氨酸蛋白酶的催化机制
丝氨酸蛋白酶催化机制的主要参与者是催化三联体。三联体位于酶的活性位点，在那里发生催化作用，并保存在丝氨酸蛋白酶的所有超家族中。三联体是由三个氨基酸组成的协调结构：His57、Ser195（因此得名“丝氨酸蛋白酶”）和Asp102.这三种关键氨基酸均在蛋白酶的切割能力中发挥重要作用。虽然三联体的氨基酸成员在蛋白质序列上彼此远离，但由于折叠，它们在酶的核心彼此非常接近。三元组成员的特定几何形状对其特定功能具有高度特征：表明三元组中仅四个点的位置表征了包含酶的功能。
在催化的情况下，会发生一种有序的机制，其中会生成几个中间体。肽裂解的催化可以看作是乒乓催化，其中底物结合（在这种情况下，多肽被裂解），一个产物被释放（肽的N端“一半”），另一个底物结合（在这种情况下是水），并释放另一种产物（肽的C端“一半”）。
三联体中的每个氨基酸在此过程中执行特定任务：
所述丝氨酸具有-OH基团，其能够充当亲核试剂，攻击羰基的碳的易断裂的基板的肽键。
组氨酸氮上的一对电子具有从丝氨酸-OH基团接受氢的能力，从而协调肽键的攻击。
在羧基上的组天冬氨酸反过来氢键与组氨酸，使氮原子上述更加电负性。
整个反应可以概括如下：
所述多肽底物结合到所述丝氨酸的表面蛋白酶，使得所述易断裂键被插入到酶的活性部位，与该键位于靠近的羰基碳的亲核丝氨酸。
所述丝氨酸-OH攻击羰基碳，和中的氮组氨酸接受从的-OH和从的双键的一对电子的氢羰基氧移动到氧。结果，生成了四面体中间体。
肽键中连接氮和碳的键现在被破坏了。产生这种键的共价电子移动攻击组氨酸的氢，破坏连接。先前从羰基氧双键移出的电子从负氧移回以重建键，生成酰基酶中间体。
现在，水进入反应。水取代裂解肽的N端，并攻击羰基碳。再一次，当水的氧和碳之间形成键时，来自双键的电子移动到氧上，使其变为负电。这是由组氨酸的氮协调，它接受来自水中的质子。总的来说，这产生了另一个四面体中间体。
在最后的反应中，丝氨酸和羰基碳之间在xxx步中形成的键移动以攻击组氨酸刚刚获得的氢。现在缺电子的羰基碳与氧重新形成双键。结果，肽的C端现在被弹出。
