关于氨基酸脱氨基的方式介绍
氨基酸脱氨基作用是氨基酸分解代谢的最主要反应。体内大多数组织细胞均可进行。氨基酸可通过多种方式脱去氨基，如转氨基、氧化脱氨基、联合脱氨基等，其中以联合脱氨基最为重要。
氨基酸脱氨基的产物为α-酮酸和氨.
1．转氨基作用
大多数氨基酸在进行分解代谢之初，首先通过转氨基作用将α-氨基转移给α-酮戊二酸，使其形成谷氨酸和相应的α-酮酸（α-ketoacid）。
转氨基作用是氨基酸在氨基转移酶(aminotransferase）或称转氨酶(transaminase）催化下，可逆地把α-氨基酸的氨基转移给α-酮戊二酸，使α-氨基酸转变为相应的α-酮酸，而原来的α-酮戊二酸接受氨基转变成相应的谷氨酸。可见，转氨基作用既是氨基酸的分解代谢过程，又是某些非必需氨基酸合成的重要途径。转氨酶的辅酶是维生素B6的磷酸酯磷酸吡哆醛。体内大多数氨基酸均能进行转氨基反应，转氨酶的种类很多，专一性强，分布也最广。以丙氨酸氨基转移酶（alanine transaminase,ALT；又称谷丙转氨酶，GPT）以及天冬氨酸氨基转移酶（aspartate transaminase,AST；又称谷草转氨酶，GOT）最重要，前者在肝细胞含量最高，后者在心肌细胞含量最高。正常情况下它们在血清中含量都很低，当肝细胞或心肌受损时血清中含量增高，故可用于临床上肝脏或心肌疾病的辅助诊断。
2．谷氨酸的氧化脱氨基作用
通过以上转氨基作用生成的谷氨酸由谷氨酸脱氢酶（glutamate dehydrogenase）催化，脱氢的同时又脱去氨基的反应，称为氧化脱氨基作用。在体内氨基酸氧化酶种类很多，其中以谷氨酸脱氢酶的作用最重要。谷氨酸脱氢酶是以NAD或NADP为辅酶的不需氧脱氢酶，催化谷氨酸脱氢生成亚谷氨酸，然后水解生成α-酮戊二酸和NH3。谷氨酸脱氢酶广泛存在于肝、肾及脑中，反应可逆，通过还原氨基化作用，α-酮戊二酸和氨可合成谷氨酸，因此，它不仅在氨基酸的分解中起作用，而且在非必需氨基酸合成中也起着重要作用。
3．联合脱氨基作用
联合脱氨基作用是体内脱氨基的主要方式，生物体内存在二种联合脱氨基方式。
（1）转氨酶与谷氨酸脱氢酶的联合脱氨基作用：①氨基酸首先与α-酮戊二酸进行转氨基反应，生成相应的α酮酸和谷氨酸，②谷氨酸在谷氨酸脱氢酶作用下脱去氨基生成α-酮戊二酸。全过程可逆，通过其逆过程可以合成新的非必需氨基酸。此过程主要存在于肝、肾和脑组织中，心肌和骨骼肌中不能进行，因为心肌和骨骼肌中谷氨酸脱氢酶活性低。
（2）嘌呤核苷酸循环形式的联合脱氨基作用
肌肉组织中-谷氨酸脱氢酶活性不高，难以进行上述联合脱氨基作用，在肌肉中氨基酸是通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基的。过程为：①α-氨基酸首先与α-酮戊二酸转氨基作用生成谷氨酸，后者再与草酰乙酸转氨基反应，生成天冬氨酸；②天冬氨酸与次黄嘌呤核苷酸（IMP）由腺苷酸代琥珀酸合成酶催化生成腺苷酸代琥珀酸；③腺苷酸代琥珀酸裂解生成腺苷酸（AMP）和延胡索酸；④AMP在腺苷酸脱氨酶（此酶在肌肉组织中活性较强）催化下脱去氨基生成IMP，完成氨基酸的脱氨基作用。IMP可以再参加循环，延胡索酸经三羧酸循环转变为草酰乙酸后再次参加转氨反应。
氨基酸脱氨基作用的终产物是α-酮酸和氨。它们将分别进入各自的代谢途径。
