B细胞受体的信号通路描述
B细胞受体信号传导途径的示意图。
B细胞受体的聚集会迅速激活SRC家族激酶，包括BLK、LYN和FYN以及SYK和BTK酪氨酸激酶。最终会形成由B细胞受体、上述酪氨酸激酶和接头蛋白组成的“信号小体（signalosome）”。
B细胞受体作为B细胞活动的关键调节位点，参与了多个信号通路。一般而言，膜结合免疫球蛋白(mIg)负责结合胞外抗原，而Ig-α/Ig-β的异二聚体负责将信号传导到细胞内。B细胞受体的激活受到许多因素的调控，包括膜结合免疫球蛋白的结构差异、信号转导接头蛋白（例如GAB1、BLNK、GRB2、CARD11）、激酶的活性（LYN、SYK、PI3K）、磷酸酶的活性（SHIP-1、SHP-1、PTEN）、以及microRNA的水平。
IKK/NF-κB转录因子通路：Ig-α/Ig-β的异二聚体（CD79）以及其他一些蛋白质，会在B细胞受体结合抗原之后，去激活PLC-γ，然后结合成为c-SMAC。激活的PLC-γ可以把PIP2切割为IP3和DAG（甘油二酯）。IP3作为第二信使，会导致细胞内钙离子浓度的提升（通过释放内质网中储存的钙离子或者从细胞外导入钙离子），钙离子和DAG的协同最终会导致PKCβ的激活。接下来，PKCβ（直接或者间接地）磷酸化NF-κB信号转导复合体中的蛋白质CARMA1（这个复合体由CARMA1、BCL10和MALT1组成），通过与CARMA1/BCL10/MALT1复合体相关的几个泛素化酶招募IKK(IkB激酶)和TAK1。MALT1本身是一种类caspase蛋白质，能够切割另一种在NF-κB信号通路中起抑制作用的蛋白质，A20（A20会把NF-κB泛素化的底物去泛素化）。TAK1在被泛素化酶招募到信号转导复合体后，会磷酸化IKK三聚体。IKK接下来会磷酸化IkB（结合在NF-κB上的抑制蛋白质），使IkB降解，释放细胞质中的NF-κB。NF-κB从而可以转移到细胞核内，与特定的DNA元件结合，招募转录因子并启动下游基因的转录。
配体和B细胞受体的结合也会导致蛋白质BCAP的磷酸化。这样，具有能结合磷酸化酪氨酸的SH2结构域的一些蛋白质就会结合在BCAP上并被激活，例如PI3K。激活的PI3K能够磷酸化PIP2，生成PIP3。具有PH（Pleckstrin homology）结构域的蛋白质可以和生成的PIP3结合从而被活化，这些蛋白质中包含可以刺激细胞周期的FoxO蛋白质家族，以及可以增强葡萄糖代谢的蛋白质激酶D。另一个具有PH结构域的重要蛋白质是Bam32，它能够招募并激活例如Rac1和Cdc42这样的小GTP酶，通过调节肌动蛋白的多聚化，进行B细胞受体活化相关的细胞骨架活动。
