概述胰蛋白酶抑制剂的药理作用
抑肽酶通过按一定化学比例形成的可逆的酶-抑制剂复合物从而抑制人体的胰蛋白酶、纤溶酶、血浆及组织中血管舒缓素。丝氨酸活性的蛋白酶在血管舒缓素-激肽原-激肽系统、补体系统、凝血系统中起着主要作用，而在这些系统中，纤溶酶及血浆血管舒缓素都起关键作用。
抑肽酶通过酶上的丝氨酸活性部分，形成抑肽酶-蛋白酶复合物而达到抑制作用。然而与不同的蛋白酶结合，显示出不同的离解常数。与胰蛋白酶的结合最牢固（Ki=0.06nmoN），这个常数是目前所报导的蛋白质间作用中最低的之一（Laydunski et al．1974）．与人体纤溶酶的结合不很牢固。因为酶-抑制物复合体的K值较大（Ki=1 nmoN），因此可能是可逆的（Wimann，1980），与人血浆血管舒缓素结合的复合物相当不牢固（ki=30nmol/l），但仍在抑肽酶的治疗范围内（Nakahara，1983）。
抑肽酶不仅与游离的酶分子结合，而且可以与已和第三组份结合的酶结合（如果该酶的活性中心还有结合能力）。因此，抑肽酶抑制游离的纤溶酶，也可抑制用链激酶进行溶栓治疗时形成的中间体-纤维蛋白溶酶链激酶复合物（Wimann，1980）。
抑肽酶的抗纤溶作用基于对蛋白水解激活的纤溶酶的抑制，不同于合成的抗纤溶剂，由于对过分激活的纤溶酶的直接抑制作用，抑肽酶不但能保护直接的底物（纤维蛋白）不被纤溶酶降解，并保护着血浆中的纤维蛋白原、Ⅴ、Ⅷ因子及血清中的α2-球蛋白。
在内毒素引起的休克及低血容量休克的实验中，Trasylol能明显地抑制激肽原的激活。（Massion et a1．1972）.
Trasylol能够预防或延迟肺间质水肿（休克肺）的发展。其抑制作用具有剂量及时间的依赖性（Lorthioir et a1．1973）。
在休克时，缺血的胰腺可产生一种高度毒性的肽物质，即心肌抑制因子（MDF）。这种因子与休克的死亡有很大的关系。在出血性、败血症性及心源性休克以及烧伤休克的鼠、狗、猴及人的血浆中可测到MDF。MDF在所有出血的情况下，可引起心肌收缩力的下降，同时，它引起内脏阻力血管的收缩造成局部缺血，导致更多MDF的产生。而且，由于引起网状内皮系统的毒性损害，延迟了其在血循环中的清除。Trasylol可以极大地阻止 MDF的产生（Lefer1984）。
