角蛋白酶的理化性质
目前已分离纯化的角蛋白酶的分子量差异较大，从十几kDa到几百kDa不等。较小的为单体酶，有报道来自Nesternkonia spAL-20的角蛋白酶，分子量为18kDa，较大的为复合酶，如嗜热厌氧菌产的角蛋白酶可达200kDa以上。大部分角蛋白酶的分子量集中在30～70kDa之间，如HSIN-HUNG LIN报道的铜绿假单胞菌（Pseudomonas aeruginosa）产的角蛋白酶大小为30kDa，嗜麦芽黄单胞菌（Xanthomonas maltophilia）产的角蛋白酶大小为36kDa，近平滑念珠菌（Candida parapsilosis）的角蛋白酶为60kDa。枯草芽孢杆菌产角蛋白酶的分子量为60kDa 。
底物特异性
角蛋白酶作用的底物除了角蛋白外，它还可水解多种蛋白质底物，包括可溶和不可溶的蛋白质。角蛋白酶可以降解如酪蛋白、明胶、牛血清白蛋白等可溶的蛋白质。也可以降解包括羽毛、羊毛、角质、人发、指甲等不可溶的蛋白质。个别角蛋白酶的底物范围很窄，例如鸡毛癣菌角蛋白酶只能降解鸟类羽毛，较难降解其它种类的角蛋白。
反应条件
角蛋白酶的最适反应pH以中性到碱性居多，一般为7到10之间。个别角蛋白酶最适pH可达到12左右。酸性角蛋白酶比较少，大都为某些真菌，如须毛藓菌产的角蛋白酶最适pH为5.5，白色假丝酵母为4.0。
角蛋白酶的最适反应温度一般在40℃～60℃，如Microbacterium的最适温度在55℃，也有温度要求较低或较高的角蛋白酶类，如Stenotrophomonas sp. D1.为20℃，而Fervidobacterium islandicum AW-1的膜结合角蛋白酶的最适温度高达100℃。
活性测定方法
角蛋白不溶于水及大部分有机溶剂，使得角蛋白酶活性测定比一般蛋白酶困难。常用测定角蛋白酶的原理是以底物水解后释放的氨基酸的量来确定角蛋白酶的活性。目前测定角蛋白酶的方法主要有三种，一种是直接用角蛋白粉作为底物进行测定，涂国全等（1998）曾以羽毛粉作为测定角蛋白酶的底物[59]。第二种是使用经过修饰的底物进行酶活测定，该方法中作为底物使用的角蛋白被连接上生色基团，通过测定底物水解后放出的生色物质的含量可以判断酶的活性。具有代表性的两种底物是偶氮角蛋白[62]和天青角蛋白[63]，前者将偶氮连接于羽毛角蛋白上的自由氨基酸残基，后者为羊毛角蛋白与三甲基硫堇结合的产物。第三种则是以可溶性的羽毛角蛋白作为底物表征角蛋白酶的活性，该方法由Wawrzkiewicz提出并被广泛采用。它是利用二甲基亚砜溶解羽毛角蛋白，再用异丙醇经行沉淀，干燥后的可溶性角蛋白溶解于相应的缓冲液中作为底物。
