关于丝氨酸羧肽酶的基本介绍
丝氨酸羧肽酶(Seinecarboxypeptidases,SCP)又称酸性羧肽酶，是一类真核生物蛋白水解酶，亚基相对分子质量40000-75000，广泛存在于真菌、高等植物和动物组织。在酸性环境下，丝氨酸羧肽酶具有末端蛋白水解酶、酯酶和脱酰胺酶的话性，可同时参与多肽和蛋白质的加工、修饰与降解。。由于位切点不同，丝氨酸羧肽酶又分为溶酶体Pro-Xaa羧肽酶(EC3.4.16.2一lyso-somalProXaacarboxypeptidase),丝氨酸D-Ala-D-Ala羧肽酶(EC3.4.16.4-serine-typeD-Ala-D-Alacarboxypeptidase)、羧肽酶C(EC3.4.16.5-carboxypeptidaseC)羧肽酶D(EC3.4.16.6-carboxypeptidaseD)。其中，羧肽酶C因可水解所有具有羧基末端的氨基酸(羟脯氨酸除外)，已成为蛋白质多肽链C末端分析中常用工具酶；此外羧肽酶C还可通过转肽反应将其它氨基酸衍生物或亲核物质以取代肽链末端的氨基酸残基从而形成新肽。在所有丝氨酸羧肽酶的活性位点中，含有1个由Ser.Asp,His按独特顺序构成的具有催化功能的结构单元.其中Ser是亲核位点.Asp是亲电子体、His是基底。这一结构单元可被异氟磷(DFP)、甲苯磺酰丙氨酸和酮苯丙氨酸抑制10。此外，丝氨酸羧肽酶活性被Cu*,Fe,Fe、Hg等金属离子抑制,Mg*则促进羧肽酶活性。
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