SH-3结构域的功能
研究发现SH-3识别的部位是一些富含脯氨酸的区域。
但对于SH-3结构域的功能研究还不太清楚，可能与以下几种功能有关：（1）在信号转导过程中调节蛋白与蛋白之间相互作用；（2）调节src相关PTKs与细胞骨架中某些成份相互作用；（3）连接酪氨酸激酶途径与小G蛋白（small G protein）所调控的途径。第三区域称为src同源区2（src homology2,SH-2），能够识别蛋白中磷酸化的酪氨酸残基，是一个保守的蛋白序列，约有100氨基酸残基组成。通过X光衍射晶体分析法发现SH-2的中心为反平行β片层结构，为SH-2同磷酸化酪氨酸残基作用部位，两侧为α螺旋结构。SH-2主要存在于多种胞浆信号蛋白中（见图8-8），如IP2特异的PLC、磷脂酰肌醇3激酶（phosphatidylinositol 3 kinase,PI-3K）的调节亚单位（P85），调节ras活性的ras-GTP酶激活蛋白（GTPase activating protein,GAP）以及crk、abl和vav原癌基因产物等。
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