举例介绍SH-2结构域的功能
信号蛋白的相互连接是通过的一个多肽分子上SH-2结构域与另一分子磷酸化的酪氨酸残基直接相互作用而完成的，并通过酪氨酸残基的磷酸化或去磷酸化而得到调控。胞浆内信号蛋白分子中SH-2作为一种具有识别功能的结构可以同具有PTK活性的细胞因子受体或PTK相关分子相结合。
如小鼠血小板衍生的生长因子受体β（PDGF-βR）本身具有酪氨酸激酶活性，当与配体PDGF结合后，受体本身可以发生二聚体化（dimeration），形成二聚体的两条链互相交叉催化导致受体自身酪氨酸磷酸化，某特定位点的磷酸化的酪氨酸可以同胞浆内某些信号蛋白中的SH-2结合，使得具有PTK活性的激酶接近信号蛋白，然后使信号蛋白发生酪氨酸磷酸化，从而启动多种信号转导途径。
例如（1）PLC中γ发生酪酸磷酸化后激活PLC，水解PIP2产生DAG和IP3第二信使物质，进一步发挥信号转导作用；（2）GAP的激活可以提高GTP酶活性；（3）PI-3K中的酪氨酸残基磷酸化后即被激活，提高PI-3K产物水平[PtdIns3P、PtdIms(3、4)P2、PtdIns(3、4、5)P3]，进而在信号转导过程中发挥重要作用。
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