关于D-乳酸脱氢酶的简介
大多数D-乳酸脱氢酶催化是可逆反应，极少数不可逆；对于可逆的D-乳酸脱氢酶来说，只有环境中乳酸浓度较高时才催化逆反应，即催化乳酸合成丙酮酸，来参与细菌的代谢。
D-乳酸脱氢酶的一级结构比对表明，不同种属的D-乳酸脱氢酶的氨基酸序列存在较大的差异，但是参与丙酮酸的结合与催化的氨基酸残基却十分保守。Kochhar等的研究显示L.bulgaricus的D-乳酸脱氢酶是一个由相同亚基组成的二聚体，每个亚基由332个氨基酸残基组成，分子量为36.8 ku，经化学修饰发现位于催化中心的三个组氨酸（His205、His296和His303）和Asp259对底物的催化具有十分重要的作用。Kochhar等还发现，His289也参与了底物结合，但His289不是D-2-羟基酸脱氢酶家族中保守的氨基酸残基。另外，通过对Cys残基的化学修饰发现Cys234可能参与底物结合和催化作用，这在L.helveticus的羟基丙酮酸还原酶中也能得以证实。研究还发现L.helveticus CNRZ32 的D-乳酸脱氢酶氨基酸序列和D-2-羟基酸脱氢酶家族的D-3-磷酸甘油酸脱氢酶、羟基丙酮酸还原酶和D-2-羟基己酸脱氢酶存在很高的同源性，这也暗示了该酶是D-2-羟基酸脱氢酶家族的一个成员。Razeto等对L.bulgaricus的D-乳酸脱氢酶构象进行了研究，结果发现L. bulgaricus的D-乳酸脱氢酶是一个由两个相同的亚基构成的不对称酶，A亚基的酶蛋白是典型的“开放”构象，而B亚基是典型的“闭合”构象。其中NADH的结合位点主要存在于B亚基中，而在A亚基中仅有30%，同时在底物结合口袋中有一个硫酸根离子。另外，该研究还建立了丙酮酸分子在活性位点的模型。在闭合域中，存在一簇疏水的氨基酸残基紧紧围绕着丙酮酸分子的甲基，在这个疏水氨基酸簇中至少有三个氨基酸残基（Tyr52、Phe299和Trp135’）决定底物的专一性。研究表明该底物结合位点有利于闭合域的稳定和酶的激活。
