泛素连接酶E3的识别机制
靶蛋白通过被泛素途径的酶E2或E3识别而被泛素化修饰，通常是通过识别靶蛋白的特定Lys残基而将泛素连接到靶蛋白上。有时对靶蛋白的识别还需要特定位点的磷酸化并且要达到一定的磷酸化阈值。除此之外还有另外两种识别机制，即N．end规则和一种新的区别于N．end规则的N端氨基酸残基识别机制。N．end规则一般是针对于不稳定的蛋白质而言(若N端第一个氨基酸是Phe、Leu、Trp、Tyr、Ile、Arg、Lys和His等时此蛋白质为不稳定蛋白质)，泛素系统识别靶蛋白N端的不稳定氨基酸，然后将泛素连接到靶蛋白特定或非特定的Lys残基的￡氨基基团上。
区别于N．end规则的N端氨基酸残基识别机制一般是针对于某些N端并不是不稳定氨基酸残基的靶蛋白，泛素系统识别靶蛋白N端氨基酸序列蕴涵的泛素化修饰信息从而将靶蛋白泛素化标记。对于此种识别机制，LYS残基不是必须，靶蛋白中所有Lys残基被剔除后仍然被泛素化修饰降解，但与野生型相比泛素化修饰率偏低；与此相对应的是N端氨基酸残基的去除则导致此蛋白质不能被泛素化修饰。此结果说明了此种识别机制中是N端氨基酸残基而不是靶蛋白中的Lys残基决定了靶蛋白的泛素化修饰。
但保留靶蛋白的N端氨基酸残基而将N端氨基酸序列中的一个或某几个氨基酸残基替换也会导致靶蛋白不能被泛素化修饰，此结果说明了是N端氨基酸序列而不是N端第一个氨基酸蕴涵了靶蛋白的泛素化修饰信息。通常靶蛋白的特异性是由E2或E3决定的，但发现多聚泛素链连接蛋t(multiubiquitinchainbindingproteins，MCBPs)可以将靶蛋白招募到蛋白酶体，并且对泛素蛋白酶系统特异性选择靶蛋白起一定作用。
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