肌肉收缩蛋白质的制备
肌球蛋白分子能够尾部对尾部地聚集，然后平行排列成肌原纤维的粗丝，分子的头部伸出粗丝的表面，形成与细丝联结的“横桥”。在横纹肌的肌原纤维中两个肌球蛋白分子头部间的距离是14.3纳米，而头部在粗丝上分布的周期是42.9纳米。这是粗丝面向同一方向的两个头部之间的间距。
平滑肌的肌球蛋白其大小和形状和骨骼肌的肌球蛋白十分相似，但化学性质有一些差异。平滑肌的肌球蛋白只有两种分子量各为2万和1.6万的轻链，抗蛋白水解酶水解的能力也较强。在相同条件下，由肌动蛋白或二价钙离子活化的ATP酶活力均比骨骼肌的肌球蛋白为低。平滑肌的肌球蛋白本身具有钙离子调节的肌动球蛋白反应的功能，而在骨骼肌中这一调节功能是由肌钙蛋白来完成的。实验证明，这一调节功能和平滑肌肌球蛋白的一个分子量为2万的轻链磷酸化有关。
肌动蛋白 肌原纤维中含量（20%）仅次于肌球蛋白的一种收缩蛋白质，它和原肌球蛋白，肌钙蛋白等主要调节蛋白质构成肌原纤维的细丝。肌肉的收缩主要依靠粗细丝之间的相互滑动而实现的。
肌动蛋白有两种形态，一种称球状或单体肌动蛋白（G-actin），另一种是由单体肌动蛋白聚合而成的纤维状肌动蛋白（F-actin）。单体肌动蛋白分子直径约5.5纳米，略呈梨形，分子量为4.3万。兔骨骼肌的肌动蛋白是由374个氨基酸残基构成的一条肽链，其一级结构已经测定。纤维状肌动蛋白具有双螺旋构造，13个单体形成36毫微米的半螺距。
由单体肌动蛋白聚合成纤维状肌动蛋白时，需要一定的盐离子浓度。在KC1浓度达到20毫摩尔以上时，单体聚合，盐离子最适浓度是50～100毫摩尔。聚合速度依赖于肌动蛋白的浓度，约与浓度的立方成正比。单体肌动蛋白在聚合时先形成一种三聚体的中间产物，然后以此为核心迅速增长。单体肌动蛋白的浓度下降到某一浓度时，即使有盐存在，单体也不会聚合，这个浓度称为临界浓度，它和溶液中的离子强度关系很大。
不同种属的肌动蛋白一级结构变化很小。例如兔、牛、鸡的骨骼肌的肌动蛋白的氨基酸顺序完全相同；鱼类的肌动蛋白从目前了解的55个氨基酸顺序中，和兔骨骼肌相比也只有3～5个氨基酸不同；牛的骨骼肌和心肌二者的肌动蛋白的差别也仅是第298位与375位两个地方。平滑肌的肌动蛋白与骨骼肌有很不相同，在低离子强度时具有较高的溶解度。
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