凝血因子纤维蛋白形成
从纤维蛋白原转变为纤维蛋白大致上可分为三个阶段：
纤维蛋白单体的形成
纤维蛋白原（因子Ⅰ）为一分子量约34万的糖蛋白，是由两个完全相同的亚基所组成，每一亚基又含有三条肽链，即α、β、γ 链，彼此通过二硫键相互连接。此三条肽链分别含610、461及410个氨基酸残基。两个亚基在肽链N端附近再通过三对二硫键将对称的二亚基连结起来（图4）。因此整个纤维蛋白原分子可用（Aα，Bβ，γ）2来表示，A、B分别代表被凝血酶自α、β肽链N末端水解释放的肽段，形成纤维蛋白后则用（α、β、γ）2来表示。在纤维蛋白分子中二硫键的位置相当集中，存在有所谓“二硫键节”的结构，其位置也靠近肽链的N端（图4）。β与γ肽链的氨基酸顺序很相似，特别近C端附近约有1/3是相同的。有人根据纤维蛋白原的理化性质提出了图5的模型，球体间的连接部分即为螺旋区，由三条肽链形成绳索状的螺旋结构。肽链C端球体的大小与形状类似血浆白蛋白，结构较紧密，并连接一条松散的α链C端肽段，容易被纤溶酶或其他蛋白酶所降解。
当凝血酶作用于纤维蛋白原时首先自 α链的 N端处释放出一16肽的肽段A，经过一滞后期后自β链的N端开始加速释放出一14肽的肽段B，剩下的部分即为纤维蛋白的单体。不同种属的纤维蛋白原A、B肽段的水解位置都在Arg（精）－Gly（甘）肽键上。肽段A、B的氨基酸组成可因不同种属而有很大差异，但都带有2～6个负电荷，并含有某些特殊氨基酸，如肽段A中含有带磷酸基的丝氨酸，肽段B中含有带硫酸基的酪氨酸。正因为肽段A、B带有净负电荷，使纤维蛋白原分子在未经凝血酶降解前，由于静电相斥而不能聚合。
纤维蛋白单体的聚合
在纤维蛋白单体的聚合过程中肽段A的释放起主要作用，先是首尾聚合，而肽段B的释放能使聚合加速并开始侧向聚合。纤维蛋白单体由于A、B肽段的释放，在每一亚基中暴露出两个相嵌的互补区，单体间就可藉非共价键首尾或侧向聚合，随着侧向聚合程度加深，血块显得粘稠，由透明转向不透明。
纤维蛋白的交联
激活后的凝血酶除降解纤维蛋白原释放肽段A、B外，在Ca2+存在下又同时迅速使因子ⅩⅢ激活，后者能使聚合的纤维蛋白在邻近的肽链间形成桥键，而成为稳定而交联的纤维蛋白多聚体，即使在5M尿素溶液中也不溶解，而交联前的凝胶在此条件下则可溶解。因子ⅩⅢ为转谷氨酰胺酶，它使肽链间赖氨酸残基上的ε氨基与谷氨酰胺残基上的γ酰胺基连结成新的肽键。每一纤维蛋白单体最多能形成6个共价桥键，若每分子内有2～3个，就可形成很稳定的交联纤维蛋白。
长期的进化使纤维蛋白原成为理想的止血剂，如在未激活前分子间由于静电相斥不能聚合而成为溶胶；位于肽链N端的A、B肽容易被凝血酶水解除去，随之静电效应消失，凝胶迅速形成；在肽链C末端附近又可再形成桥键，使成为稳定的凝胶并有足够的机械强度；分子量大，亲水性强、呈对称性，符合凝胶特性；分子中含一段绳索状螺旋结构区，容易被蛋白酶降解，在体内不致于形成血栓；纤维蛋白凝胶的降解产物具有抑制凝血酶的活力，也能阻止纤维蛋白单体的聚合，从而起到自身调节的反馈作用。
在凝血体系中除了各因子间的正负反馈及自身调节外，属于蛋白酶的凝血因子又受血浆中相应的蛋白酶抑制剂的制约，例如血浆中的抗凝血酶Ⅲ（ATⅢ，antithro-mbinⅢ），除能专一抑制凝血酶外，还能抑制因子Ⅹa、Ⅸa、及Ⅶa,特别对Ⅹa的抑制效果尤其显著。肝素能大大加速AT-Ⅲ的抑制作用，因而在临床上被用作重要的抗凝剂。除AT-Ⅲ外血浆中还有其他蛋白酶抑制剂，如α1抗蛋白酶、抗纤溶酶及α2巨球蛋白等，它们对凝血因子中的各蛋白酶也都有一定程度的抑制作用。
