转化生长因子-β信号通路SMAD磷酸化
有五种受到受体调控的SMAD蛋白:SMAD1, SMAD2, SMAD3, SMAD5及SMAD9(有时也被记作SMAD8)。主要有两种胞内通路与这些R-SMAD蛋白相关。TGF-β、激活素、Nodal以及一些生长分化因子(GDF)被SMAD2及SMAD3调控，而骨形成蛋白(BMP)、抗缪勒式管激素(AMH)和个别生长分化因子(GDF)被SMAD1、SMAD5及SMAD9调控。R-SMAD蛋白与I型受体的结合由含蛋白质的FYVE锌双指结构域(zinc double finger FYVE domain)调控。SARA(The SMAD anchor for receptor activation，受体活化时SMAD的锚定点)和HGS(Hepatocyte growth factor-regulated tyrosine kinase substrate，受肝细胞生长因子调控的酪氨酸激酶的底物)是两种调控TGF-β通路的蛋白。
SARA存在于初级内体中，这些初级内体通过内吞作用摄入受体复合物，这个过程受到网格蛋白调控。SARA招募R-SMAD蛋白，SARA使R-SMAD蛋白能与I型受体的L45域结合。SARA调整R-SMAD的方向，使得其羧基端上的丝氨酸残基朝向I型受体的催化区域。I型受体将R-SMAD的丝氨酸残基磷酸化，从而导致R-SMAD中的MH2结构域发生形态改变，进而与受体复合体及SARA脱离。
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