关于钙调蛋白的作用机理介绍
钙调蛋白分子本身无酶的活性，在无Ca2+的情况下，也无生物学活性；但在胞内Ca2+结合后，钙调蛋白发生构型上的变化，暴露疏水区，疏水区与依赖于 钙调蛋白的靶酶相互作用而调节酶的活性。 [4] 作为一个多功能的Ca2+传感器，钙调蛋白能够应对不同Ca2+浓度。结合Ca2+后，钙调蛋白会发生构象转变，从而使含钙的钙调蛋白能够与调控的目标分子结合。钙调蛋白的结构及其Ca2+结合特性已有广泛研究。蛋白质数据库(PDB)中已经有超过 190个实验测定的钙调蛋白结构，包括结合Ca2+和未结合Ca2+的单纯钙调蛋白结构，以及结合了不同蛋白质片段的复合物结构。
未结合 Ca2+的无钙 钙调蛋白（简称为 apo-CaM）具有一个紧凑的结构，其 N 端和 C 端两个结构域排列到一起。结合Ca2+后形成的含钙钙调蛋白（简称为 holo-CaM）构像会从闭合状态变换到打开的状态。在钙调蛋白结构转变的过程中，两个结构域的构像变化会导致其暴露出疏水表面，疏水表面对于钙调蛋白与目标蛋白的相互作用极其重要。钙调蛋白构像的可塑性和灵活性使其能采用不用的构像，从而与不同的目标蛋白相互作用，调节这些分子的活性。Ca2+的结合所引起的钙调蛋白的构像转变对于发挥其调节功能起到至关重要的作用。
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