血小板源生长因子的生物学活性介绍
PDGF最初从血小板中发现，在损伤早期从血小板α颗粒释放出来，启动并加速组织创伤修复。PDGF生物学活性主要有几方面：
1、趋化活性。诱导巨噬细胞与成纤维细胞的游走，对中性粒细胞、平滑肌细胞、成纤维细胞有趋化性。在创伤早期，可以促进周围细胞向创伤部位聚集，配合血小板的凝血作用，激活创伤部位的免疫系统，为创伤修复奠定基础。
2、具有缩血管活性。PDGF能引起血管收缩，是比血管紧张素II更强的血管活性物质。在创伤初期，可以刺激创伤部位的毛细血管迅速收缩，降低创伤部位的血压与流速，促进血液凝固，为创伤修复创造条件。同时，PDGF可以诱导受损的上皮细胞与内皮细胞分裂增殖，促进血管的形成与再生，为创伤修复提供保证。
3、促分裂效应。PDGF能刺激血管平滑肌细胞、成纤维细胞、胶质细胞的分裂增生。PDGF通过激活PDGF受体跨膜蛋白传递细胞信号，刺激停滞于G0/G1期的成纤维细胞、神经胶质细胞、平滑肌细胞等多种细胞进入分裂增殖周期。
4、参与磷酸酯酶激活与前列腺素代谢。PDGF与有受体的细胞作用时，能诱导磷酸酰肌醇循环和花生四烯酸的释放，促进前列腺素、PGI2和PGE2的生成。PGI2和PGE2的增加可能会加速骨吸收，并增加其扩血管以及抗血小板的活性。
PDGF必须与细胞膜上的相应受体结合后才能发挥其生物学效应。PDGF受体由两种亚单位α及β构成，其分子量为170～180KD。二者与PDGF结合力相差很大，α单位与PDGFa链及B链有较高的亲和力，而β亚单位仅与B链有高亲和力。所以α亚单位可与PDGF-AA、PDGF-AB及PDGF-BB结合，β亚单位仅与PDGF-BB及PDGF-AB结合。Wang等人的研究证明，在肝纤维化时，HSC表面的PDGF受体以β受体为主，与PDGF-BB具有较强的亲和力，认为PDGF-BB以及PDGF-β在肝纤维化过程中的作用尤为突出。 PDGF受体是一种跨膜糖蛋白，具有酪氨酸蛋白激酶活性，由细胞外N端与PDGF特异识别的结构域、单链顺序跨膜的中间疏水结构域和细胞内C端具有酪氨酸蛋白激酶活性的肽段结构域组成。当受体与其配体结合后促使两个受体分子形成二聚体，激活细胞内结构域酪氨酸残基自身磷酸化，或促使激活特殊靶蛋白的酪氨酸残基磷酸化，从而将信号传入细胞内，经级联式放大瀑布效应调控细胞的生命活动，包括靶细胞的分裂增殖。
实验证明PDGF是一种重要的促有丝分裂因子，具有刺激特定细胞群分裂增殖的能力。肝受损时，大量分泌的PDGF刺激间质星形细胞增殖，转化为肌纤维样母细胞，并促使星形细胞迁移，聚集于炎症受损区。而肌纤维样母细胞合成大量细胞外基质沉积于肝细胞胞间质，促进肝纤维化发生。 PDGF能够促进肌纤维母细胞产生胶原，尤其是I型及Ⅲ型胶原。Isbrucker在体外培养的实验中证明，PDGF可促使未融合猪肝肌纤维样母细胞增殖，使已融合的细胞产生胶原，但对其细胞数量无影响。PDGF还可通过上调组织金属蛋白酶抑制剂(TIMP-1)抑制胶原酶的作用，以减少细胞外基质的降解。
