米氏常数的的意义与应用
米氏常数在酶学和代谢研究中均为重要特征数据 。
（1）同一种酶如果有几种底物，就有几个Km，其中尾值最小的底物一般称为该酶的最适底物或天然底物。不同的底物有不同的Km值，这说明同一种酶对不同底物的亲和力不同。一般用1/Km近似地表示酶对底物亲和力的大小，1/Km愈大，表示酶对该底物的亲和力愈大，酶促反应易于进行。
（2）已知某个酶的Km，可计算出在某一底物浓度时，某反应速度相当于Vmax的百分率。
（3）在测定酶活性时，如果要使得测得的初速度基本上接近Vmax值，而过量的底物又不至于抑制酶活性时，一般[S]值需为Km值的10倍以上。
（4）催化可逆反应的酶，对正逆两向底物的Km往往是不同的。测定这些Km值的差别以及细胞内正逆两向底物的浓度，可以大致推测该酶催化正逆两向反应的效率，这对了解酶在细胞内的主要催化方向及生理功能有重要意义。
（5）当一系列不同的酶催化一个代谢过程的连锁反应时，如能确定各种酶的Km及其相应底物的浓度，还有助于寻找代谢过程的限速步骤。
（6）了解酶的Km值及其底物在细胞内的浓度，可以推知该酶在细胞内是否受到底物浓度的调节。如酶的Km远低于细胞内的底物浓度(低10倍以上)，说明该酶经常处于底物饱和状态，底物浓度的稍许变化不会引起反应速度有意义的改变。反之，如酶的Km大于底物浓度，则反应的速度对底物浓度的变化就十分敏感。
（7）测定不同抑制剂对某个酶Km及Vmax的影响，可以区别该抑制剂是竞争性还是非竞争性抑制剂。
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