米氏方程的介绍
，这个方程称为Michaelis-Menten方程，是在假定存在一个稳态反应条件下推导出来的，其中
值称为米氏常数，
是酶被底物饱和时的反应速度，
为底物浓度。
米氏方程的图像及其上下限 由此可见 值的物理意义为反应速度
达到
时的底物浓度（即
），单位一般为mol/L，只由酶的性质决定，而与酶的浓度无关。可用 的值鉴别不同的酶。
当底物浓度非常大时，反应速度接近于一个恒定值。在曲线的这个区域，酶几乎被底物饱和，反应相对于底物S是个零级反应。就是说再增加底物对反应速度没有什么影响。
反应速度逐渐趋近的恒定值称为最大反应速度 。对于给定酶量的 可以定义为处于饱和底物浓度的起始反应速度n。对于反应曲线的这个假一级反应区的速度方程可写成一种等价形式：
n（饱和时）=Vmax=k[E][S]0=k[E]total=kcat[ES]
速度常数k等于催化常数k cat，k cat是ES转化为游离的E和产物的速度常数。饱和时，所有的E都是以ES存在。方程（3.2）中还有另一个简单的关系式：Vmax=kcat [E]total。从中得出：kcat=Vmax / [E]total。kcat的单位是s－1。催化常数可以衡量一个酶促反应的快慢。
米氏常数 是酶促反应速度n为最大酶促反应速度值一半时的底物浓度。这可通过用[S]取代米氏方程中的 证明，通过计算可得n=Vmax /2。
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